Biologia per il liceo/Le biomolecole



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Gli esseri viventi sono formati soprattutto da acqua e biomolecole, e piccole quantità di metalli e sali minerali.

L'acqua

L'acqua è una delle molecole più abbondanti e quella più critica per la vita sulla Terra. L'acqua comprende circa il 60-70 percento del corpo umano. Senza di essa, la vita come la conosciamo semplicemente non esisterebbe.

L'acqua allo stato liquido dunque è alla base della vita. La polarità della molecola d'acqua e il conseguente legame idrogeno rendono l'acqua una sostanza unica con proprietà speciali che sono intimamente legate ai processi della vita. La vita si è evoluta originariamente in un ambiente acquoso e la maggior parte della chimica cellulare e del metabolismo di un organismo si verificano all'interno del contenuto acquoso del citoplasma della cellula. Le proprietà speciali dell'acqua sono la sua elevata capacità termica e il calore di vaporizzazione, la sua capacità di dissolvere molecole polari, le sue proprietà coesive e adesive e la sua dissociazione in ioni che porta alla generazione di pH. Comprendere queste caratteristiche dell'acqua aiuta a chiarire la sua importanza nel mantenimento della vita.

Per approfondire le proprietà dell'acqua vai alla relativa pagina su Chimica per il liceo

Il carbonio

Molte molecole complesse chiamate macromolecole, come proteine, acidi nucleici (RNA e DNA), carboidrati e lipidi compongono le cellule. Le macromolecole (biomolecole) sono un sottoinsieme di molecole organiche (qualsiasi liquido, solido o gas contenente carbonio) che sono particolarmente importanti per la vita. Il componente fondamentale per tutte queste macromolecole è il carbonio. L'atomo di carbonio ha proprietà uniche che gli consentono di formare legami covalenti con ben quattro atomi diversi, rendendo questo elemento versatile ideale per fungere da componente strutturale di base, o "spina dorsale", delle macromolecole.

I singoli atomi di carbonio hanno un guscio elettronico più esterno incompleto. Con un numero atomico di 6 (sei elettroni e sei protoni), i primi due elettroni riempiono il guscio interno, lasciandone quattro nel secondo guscio. Pertanto, gli atomi di carbonio in genere formano quattro legami covalenti abbastanza forti e stabili con altri atomi per soddisfare la regola dell'ottetto. La molecola di metano fornisce un esempio: ha la formula chimica CH₄. Ognuno dei suoi quattro atomi di idrogeno forma un singolo legame covalente con l'atomo di carbonio condividendo una coppia di elettroni. Ciò si traduce in un guscio esterno riempito.

Grazie a questi legami stabili, esso forma facilmente strutture lineari, ramificate e cicliche (vedi galleria sotto).

Carbonio e idrogeno formano gli idrocarburi (come il metano e il pentano) che assieme a gruppi chimici particolari chiamati gruppi funzionali (che contengono altri tipi di elementi come ossigeno, azoto, fosforo, ecc.) formano le biomolecole come il glucosio.

Metano
Pentano lineare
Pentano "ramificato"
Glucosio in forma lineare
Glucosio e galattosio
Glucosio in forma ciclica
Acidi grassi, importanti componenti dei lipidi e delle membrane

Gruppi funzionali

Mentre il carbonio forma la struttura, lo scheletro della molecola organica, le sue caratteristiche chimico-fisiche sono determinati dai cosiddetti gruppi funzionali.

Che cos’è un gruppo funzionale

Un gruppo funzionale è un insieme specifico di atomi (spesso con eteroatomi come O, N, S, halogeni) che conferisce a una molecola proprietà fisiche (p.es. polarità, punto di ebollizione) e reattività chimica caratteristiche. Molecole con lo stesso gruppo funzionale tendono a reagire in modo simile, indipendentemente dallo scheletro carbonioso.

Principi chiave

Polarità: cresce con legami C–X molto polarizzati (X = O, N, halogeni). Più polarità ⇒ solubilità in solventi polari, punti di ebollizione più alti.
Acidità/Basicità: acidi carbossilici sono acidi; ammine sono basiche.
Interazioni intermolecolari: legami idrogeno forti con –OH e –NH; legami dipolo–dipolo con C=O; legami di London per idrocarburi.

Nomenclatura (suffissi principali)

A seconda dei gruppi funzionali la molecola organica acquista un nome con un certo suffisso (invece la prima parte del nome in genere dipende dal numero di atomi di carbonio)

–COOH: …oico (acido …oico)
–CHO: …ale
C=O (chetoni): …one
–OH (alcoli): …olo
–NH₂ (ammine): …ammina
C=C: …ene; C≡C: …ino
(La scelta del suffisso segue la priorità funzionale: acidi > anidridi > esteri > ammidi > nitrili > aldeidi > chetoni > alcoli > ammine > alcheni/alini > alchani > eteri/alog.)

Segue una tabella con i principali gruppi funzionali

Classe	Pattern (formula tipo)	Proprietà essenziali	Reattività tipica	Esempi
Alcoli	${\ce {R-OH}}$	Donatori/accettori legami a idrogeno; pKa ~16–18	Ossidazioni (1°, 2°); sostituzioni; esterificazioni	Etanolo ( ${\ce {C2H5OH}}$ ), 2-propanolo
Eteri	${\ce {R-O-R'}}$	Polari ma non donatori di legami a idrogeno; relativamente inerti	Scissione acida (condiz. forti); epossidazione/ apertura epossidi (vedi sotto)	Etere dietilico ( ${\ce {CH3CH2-O-CH2CH3}}$ )
Ammine	${\ce {R-NH2}}$ , ${\ce {R2NH}}$ , ${\ce {R3N}}$	Basiche; legami a idrogeno (sopr. 1°, 2°)	Alchilazioni/acilazioni; formazione di sali d’ammonio; reattività come nucleofili	Etilammina ( ${\ce {C2H5NH2}}$ ), Anilina
Aldeidi	${\ce {R-CHO}}$	Carbonile polare; più reattive dei chetoni	Addizioni nucleofile; ossidazione → acidi	Etanale (acetaldeide) ( ${\ce {CH3CHO}}$ )
Chetoni	${\ce {R-CO-R'}}$	Meno reattivi delle aldeidi; enolizzabili	Addizioni nucleofile; formazione di enolati	Propanone (acetone) ( ${\ce {(CH3)2CO}}$ )
Acidi carbossilici	${\ce {R-COOH}}$	Acidi forti organici (pKa ~4–5); legami a idrogeno	Reazioni di acilazione; formazione di esteri/ammidi; decarbossilazioni	Acido acetico ( ${\ce {CH3COOH}}$ )
Esteri	${\ce {R-COOR'}}$	Meno reattivi di cloruri/anidridi; profumi	Transesterificazione; idrolisi acida/basica	Acetato di etile ( ${\ce {CH3COOCH2CH3}}$ )

Legami tra molecole

Nei viventi spesso le piccole molecole biologiche si uniscono tra loro per formare molecole più grandi. Oppure grandi molecole vengono demolite in molecole più piccole.

Condensazione (o disidratazione)

La maggior parte delle macromolecole è composta da singole subunità, o blocchi di costruzione, chiamati monomeri. I monomeri si combinano tra loro tramite legami covalenti per formare molecole più grandi note come polimeri. Così facendo, i monomeri rilasciano molecole d'acqua come sottoprodotti. Questo tipo di reazione è la sintesi per disidratazione, che significa "mettere insieme perdendo acqua".

In una reazione di sintesi per disidratazione, l'idrogeno di un monomero si combina con il gruppo idrossilico di un altro monomero, rilasciando una molecola d'acqua. Allo stesso tempo, i monomeri condividono elettroni e formano legami covalenti. Quando si uniscono altri monomeri, questa catena di monomeri ripetuti forma un polimero. Diversi tipi di monomeri possono combinarsi in molte configurazioni, dando origine a un gruppo eterogeneo di macromolecole. Anche un solo tipo di monomero può combinarsi in vari modi per formare diversi polimeri. Ad esempio, i monomeri di glucosio sono i costituenti di amido, glicogeno e cellulosa.

Idrolisi

I polimeri si scompongono in monomeri durante l'idrolisi. Si verifica una reazione chimica quando si inserisce una molecola d'acqua attraverso il legame. Durante queste reazioni, il polimero si scompone in due componenti: una parte guadagna un atomo di idrogeno (H+) e l'altra guadagna una molecola di idrossile (OH–) da una molecola d'acqua divisa.

Nella reazione di idrolisi qui, il disaccaride maltosio si scompone per formare due monomeri di glucosio aggiungendo una molecola d'acqua. Si noti che questa reazione è l'inverso della reazione di sintesi.

Le reazioni di disidratazione e idrolisi sono catalizzate o "accelerate" da enzimi specifici; le reazioni di disidratazione comportano la formazione di nuovi legami, che richiedono energia, mentre le reazioni di idrolisi rompono i legami e rilasciano energia. Queste reazioni sono simili per la maggior parte delle macromolecole, ma ogni reazione di monomero e polimero è specifica per la sua classe. Ad esempio, gli enzimi catalitici nell'apparato digerente idrolizzano o scompongono il cibo che ingeriamo in molecole più piccole. Ciò consente alle cellule del nostro corpo di assorbire facilmente i nutrienti nell'intestino. Un enzima specifico scompone ogni macromolecola. Ad esempio, amilasi, saccarasi, lattasi o maltasi scompongono i carboidrati. Enzimi chiamati proteasi, come pepsina e peptidasi, e acido cloridrico scompongono le proteine. Le lipasi scompongono i lipidi. Queste macromolecole scomposte forniscono energia per le attività cellulari.

Introduzione alle biomolecole

Le biomolecole sono composti chimici prodotti e utilizzati dagli organismi viventi. Costituiscono la base della struttura cellulare e del metabolismo, permettendo la crescita, la riproduzione e la risposta agli stimoli. Le principali classi sono: glucidi, Lipidi, Proteine e Acidi nucleici.

Classificazione essenziale

Glucidi: molecole energetiche e strutturali (es. Glucosio, Cellulosa).
Lipidi: riserva energetica, membrane e segnali (es. Trigliceridi, Fosfolipidi, Colesterolo).
Proteine: funzioni strutturali e catalitiche; includono gli enzimi.
Acidi nucleici: immagazzinano e trasmettono l’informazione genetica (DNA, RNA).

Funzioni principali

Energetica: rilascio e stoccaggio di energia (glucidi, lipidi).
Strutturale: componenti di membrane e matrici (lipidi, proteine, polisaccaridi).
Catalitica e regolatoria: enzimi e proteine regolatrici controllano le vie metaboliche.
Informazionale: conservazione, espressione e trasmissione dei geni (DNA/RNA).

Struttura e organizzazione

Le biomolecole si assemblano in livelli gerarchici:

Monomeri (es. amminoacidi, nucleotidi, monosaccaridi).
Polimeri (es. polipeptidi, polisaccaridi, acidi nucleici).
Superstrutture (es. membrane, cromatina, complessi proteici).

La forma tridimensionale (folding) è cruciale per la funzione, in particolare nelle proteine.

Origine e sintesi

Le cellule sintetizzano biomolecole tramite vie enzimatiche, utilizzando energia (ATP) e precursori derivati dal Catabolismo e dall’Anabolismo. La sequenza dei nucleotidi nel DNA dirige la sintesi proteica tramite Trascrizione e Traduzione.

Importanza applicativa

La comprensione delle biomolecole è centrale in Biochimica, Biologia molecolare, Biotecnologie e medicina (diagnosi, farmaci, terapie mirate).

Carboidrati

I carboidrati sono una classe di macromolecole biologiche fondamentali, note ai più soprattutto in ambito alimentare. Per perdere peso, alcuni individui seguono diete a basso contenuto di carboidrati ("low-carb" a cui si contrappongono le diete "high-carb"). Gli atleti, al contrario, sono soliti "caricare di carboidrati" prima di competizioni importanti per assicurarsi di avere sufficiente energia. I carboidrati sono infatti una parte essenziale della nostra dieta: cereali, frutta e verdura ne sono fonti naturali e forniscono energia al corpo, in particolare attraverso il glucosio, uno zucchero semplice. Oltre a questo, i carboidrati svolgono altre funzioni importanti negli esseri umani, negli animali e nelle piante.

Svolgono principalmente due funzioni:

Funzione energetica e di riserva di energia (glucosio, amido, glicogeno).
Funzione strutturale, di sostegno e di rivestimento cellulare (cellulosa, chitina).

Funzione energetica
Funzione di riserva energetica (amido, nei semi delle piante, con cui si fa la farina)
Funzione di sostegno/strurale (cellulosa, nelle pareti delle cellule vegetali)
Funzione strutturale (chitina, nell'esoscheletro degli insetti e nei funghi)

La loro formula chimica generale è ${\ce {C_n(H2O)_n}}$ , dove n varia a seconda della molecola. Il termine carbo-idrato riflette proprio questo rapporto, indicando la presenza di carbonio ("carbo") e dei componenti dell'acqua ("idrato").

Strutture molecolari

La formula stechiometrica ${\ce {(CH2O)_n}}$ , dove n è il numero di atomi di carbonio, rappresenta i carboidrati. In altre parole, il rapporto tra carbonio, idrogeno e ossigeno è di 1:2:1. Gli scienziati classificano i carboidrati in tre sottotipi: monosaccaridi, disaccaridi e polisaccaridi.

Monosaccaridi

I monosaccaridi (mono- = "uno"; sacchar- = "dolce") sono zuccheri semplici, il più comune dei quali è il glucosio. In essi, il numero di atomi di carbonio varia solitamente da tre a sette e la maggior parte dei loro nomi termina con il suffisso -osio.

Se lo zucchero ha un gruppo aldeidico (R-CHO), è un aldoso.
Se ha un gruppo chetonico (RC(=O)R'), è un chetoso.

In base al numero di atomi di carbonio, si classificano in triosi (tre atomi), pentosi (cinque atomi) ed esosi (sei atomi). La figura sottostante illustra queste differenze.

La formula chimica del glucosio è ${\ce {C6H12O6}}$ . Negli esseri umani, il glucosio è una fonte di energia cruciale. Durante la respirazione cellulare, l'energia rilasciata dal glucosio viene usata per produrre adenosina trifosfato (ATP). Le piante sintetizzano glucosio usando anidride carbonica e acqua, e a sua volta il glucosio soddisfa il fabbisogno energetico della pianta. Gli esseri umani e gli altri animali erbivori ottengono glucosio dalla scomposizione (catabolismo) dell'amido presente nelle piante.

**Esercizio**: Glucosio, galattosio e fruttosio sono tutti esosi. Sono isomeri strutturali, ovvero hanno la stessa formula chimica ( ${\ce {C6H12O6}}$ ) ma una diversa disposizione degli atomi. Che tipo di zuccheri sono: aldosi o chetosi?

Il galattosio (componente del lattosio, lo zucchero del latte) e il fruttosio (presente nella frutta) sono altri monosaccaridi comuni. Sebbene glucosio, galattosio e fruttosio condividano la stessa formula chimica ( ${\ce {C6H12O6}}$ ), sono isomeri, cioè differiscono strutturalmente per la diversa disposizione dei gruppi funzionali attorno al carbonio asimmetrico.

Glucosio, galattosio e fruttosio sono monosaccaridi isomerici (esosi). Glucosio e galattosio sono aldosi, mentre il fruttosio è un chetoso.

I monosaccaridi possono esistere come catena lineare o come molecole cicliche (ad anello). Nelle soluzioni acquose si trovano solitamente in forma ciclica. In questa forma, il glucosio può avere due diverse disposizioni del gruppo idrossilico (-OH) attorno al carbonio anomerico (il carbonio 1, che diventa asimmetrico durante la ciclizzazione).

Se il gruppo idrossilico si trova sotto il piano dell'anello, lo zucchero è in posizione alfa (α).
Se si trova sopra il piano, è in posizione beta (β).

I monosaccaridi a cinque e sei atomi di carbonio esistono in equilibrio tra la forma lineare e quella ciclica. Anche il fruttosio e il ribosio formano anelli, sebbene a cinque atomi anziché a sei come il glucosio.

Ribosio e fruttosio nella forma ciclica
Conversione tra la struttura lineare e ciclica
alfa-glucosio
Il glucosio D è quello presente in natura
Diversi modi di rappresentare il fruttosio
D-fruttosio
alfa-D-fruttosio
Glucosio in tavolette
Fruttosio

Disaccaridi

I disaccaridi (di- = "due") si formano quando due monosaccaridi subiscono una reazione di disidratazione (o di condensazione). In questo processo, il gruppo idrossilico di un monosaccaride si lega all'idrogeno di un altro, rilasciando una molecola d'acqua e formando un legame covalente chiamato legame glicosidico. I legami glicosidici possono essere di tipo alfa o beta, a seconda della posizione del gruppo -OH del carbonio-1 che forma il legame.

I disaccaridi più comuni sono:

Saccarosio (zucchero da tavola), formato da glucosio + fruttosio.
Lattosio (zucchero del latte), formato da glucosio + galattosio.
Maltosio (zucchero di malto), formato da due molecole di glucosio.

Saccarosio
Dall'alto a sinistra, in senso orario: zucchero di canna bianco raffinato, non raffinato, marrone e non lavorato.
Maltosio
Sciroppo di malto
Lattosio
Un bicchiere di latte

Polisaccaridi

Un polisaccaride (poli- = "molti") è una lunga catena di monosaccaridi uniti da legami glicosidici. La catena può essere lineare o ramificata e può raggiungere un peso molecolare di 100.000 dalton o più. Gli esempi principali sono amido, glicogeno, cellulosa e chitina.

Amido: È la forma di riserva energetica delle piante, composto da amilosio (catene lineari di glucosio con legami α-1,4) e amilopectina (struttura ramificata con legami α-1,4 e α-1,6). L'amido immagazzinato nei semi e nelle radici nutre l'embrione durante la germinazione e rappresenta una fonte di cibo fondamentale per l'uomo. L'enzima amilasi, presente nella saliva, inizia a scindere l'amido in zuccheri più semplici.

Glicogeno: È la forma di riserva del glucosio negli esseri umani e in altri vertebrati. È l'equivalente animale dell'amido, ma con una struttura ancora più ramificata, e viene immagazzinato principalmente nelle cellule del fegato e dei muscoli. Quando i livelli di glucosio nel sangue diminuiscono, il glicogeno viene scisso per rilasciare glucosio (glicogenolisi).

Cellulosa: È il biopolimero più abbondante in natura e costituisce il componente principale della parete cellulare delle piante, a cui fornisce rigidità e supporto strutturale. È un polimero lineare di glucosio con legami glicosidici di tipo β-1,4. Gli enzimi umani non possono digerire questi legami, ma gli erbivori ci riescono grazie a microrganismi specializzati nel loro apparato digerente che producono l'enzima cellulasi.

Chitina: È un polisaccaride contenente azoto che costituisce l'esoscheletro degli artropodi (insetti, crostacei) e la parete cellulare dei funghi. È formata da unità ripetute di N-acetil-β-D-glucosamina, uno zucchero modificato.

Struttura dell'amido amilosio
Amilopectina, caratterizzata da una struttura più ramificata
Amido in polvere
L'amido è la riserva di glucosio per le piante
Struttura altamente ramificata del glicogeno; si accumula nel fegato e nei muscoli come riserva di glucosio negli animali
Fegato umano
Cellulosa
Struttura della cellulosa
Filamenti di cellulosa, sono evidenziati i legami idrogeno (tratteggiati) all'interno e tra le molecole di cellulosa.
Legami a idrogeno (inter e intramolecolari) nella cellulosa
La cellulosa viene sintetizzata per fare la parete delle cellule vegetali
Il legno è fatto da cellulosa lignificata
Carta
Il cotone è fatto di cellulosa
Jeans e t-shirt sono fatti di cotone
La chitina ha la stessa formula della cellulosa, con l'aggiunta del gruppo N-acetile
L'esoscheletro degli insetti è fatto di chitina
Le pareti cellulari dei funghi sono fatte di chitina

Benefici dei carboidrati

I carboidrati sono stati una parte importante della dieta umana per migliaia di anni. Alcune diete ne proibiscono il consumo, sostenendo che un regime low-carb aiuti a perdere peso più velocemente. Tuttavia, i carboidrati sono essenziali per una dieta bilanciata, insieme a proteine, vitamine e grassi.

Un grammo di carboidrati fornisce 4,3 Kcal, a differenza dei grassi che ne forniscono 9 Kcal/g. I carboidrati contengono anche elementi insolubili come la fibra alimentare (principalmente cellulosa), che apporta notevoli benefici:

Favorisce la regolarità intestinale aggiungendo massa.
Regola la velocità di assorbimento del glucosio nel sangue.
Aiuta a rimuovere il colesterolo in eccesso, legandosi ad esso nell'intestino e impedendone l'assorbimento. Il colesterolo viene quindi espulso con le feci.
Una dieta ricca di fibre ha un ruolo protettivo contro il cancro al colon.
Un pasto con cereali integrali e verdure aumenta il senso di sazietà.

Come fonte di energia immediata, il glucosio viene scomposto durante la respirazione cellulare per produrre ATP. Senza un adeguato apporto di carboidrati, si riduce la disponibilità di "energia istantanea" per l'organismo. Pertanto, l'eliminazione dei carboidrati dalla dieta può essere controproducente se non supervisionata da un professionista della nutrizione.

Lipidi

I lipidi includono un gruppo eterogeneo di composti prevalentemente non polari. La loro natura non polare deriva dall'essere idrocarburi, formati principalmente da legami carbonio-carbonio e carbonio-idrogeno. In quanto non polari, i lipidi sono idrofobici ("temono l'acqua") e quindi insolubili in essa. Svolgono molte funzioni diverse in una cellula:

Immagazzinano energia a lungo termine sotto forma di grassi.
Forniscono isolamento termico dall'ambiente.
Agiscono come idrorepellenti; ad esempio, lo strato lipidico su piume e pellicce aiuta a mantenere asciutti gli animali acquatici.
Sono i precursori di molti ormoni (es. ormoni steroidei).
Sono un costituente fondamentale di tutte le membrane cellulari.

I lipidi includono grassi, oli, cere, fosfolipidi e steroidi.

L'orso accumula grasso come riserva energetica per l'inverno.
L'olio nelle olive è una forma di riserva energetica per la pianta.
Lo spesso strato di grasso delle balene funge da isolante termico nelle acque fredde.
La pelliccia della lontra è idrorepellente grazie ai lipidi secreti.
La membrana cellulare è formata da un doppio strato di fosfolipidi.
Gli ormoni steroidei, di natura lipidica, regolano importanti funzioni dell'organismo.

Grassi e oli

Una molecola di grasso è composta da due componenti principali: glicerolo e acidi grassi. Il glicerolo è un alcol con tre atomi di carbonio e tre gruppi idrossilici (-OH). Gli acidi grassi sono composti da una lunga catena idrocarburica legata a un gruppo carbossilico (-COOH), che conferisce alla molecola la sua natura acida. Il numero di atomi di carbonio in un acido grasso varia tipicamente da 4 a 36 (i più comuni ne contengono 12-18).

In una molecola di grasso, tre acidi grassi si legano alla molecola di glicerolo attraverso un legame estereo, come mostrato in figura.

Poiché tre acidi grassi si legano al glicerolo, queste molecole sono chiamate triacilgliceroli o, più comunemente, trigliceridi. Gli acidi grassi che li compongono possono essere identici o diversi. Alcuni acidi grassi hanno nomi comuni che ne specificano l'origine: ad esempio, l'acido palmitico deriva dalla palma, mentre l'acido arachidico dalle arachidi (Arachis hypogaea).

Gli acidi grassi si distinguono in saturi e insaturi.

Un acido grasso è detto saturo se nella sua catena idrocarburica sono presenti solo legami singoli tra gli atomi di carbonio. La catena è quindi "satura" di idrogeno, poiché ogni carbonio lega il massimo numero possibile di atomi di idrogeno.
Un acido grasso è detto insaturo se la catena idrocarburica contiene uno o più doppi legami carbonio-carbonio.

La maggior parte dei grassi insaturi è liquida a temperatura ambiente e viene comunemente chiamata olio. Se è presente un solo doppio legame, il grasso è monoinsaturo (es. olio d'oliva); se ve ne sono due o più, è polinsaturo (es. olio di canola).

I grassi saturi, avendo catene lineari, tendono a compattarsi strettamente e sono solidi a temperatura ambiente (es. burro e grassi animali). I grassi insaturi, invece, presentano delle "pieghe" in corrispondenza dei doppi legami che impediscono alle molecole di compattarsi, mantenendole liquide.

La configurazione del doppio legame può essere cis o trans.

Nella configurazione cis, gli atomi di idrogeno si trovano sullo stesso lato del doppio legame, causando una piega nella catena. Questa è la forma più comune in natura (es. olio d'oliva, olio di mais). I grassi insaturi cis aiutano ad abbassare i livelli di colesterolo nel sangue.
Nella configurazione trans, gli atomi di idrogeno sono su lati opposti. La catena rimane più lineare. I grassi saturi, al contrario, possono contribuire alla formazione di placche nelle arterie.

Grassi trans

L'industria alimentare utilizza l'idrogenazione (un processo in cui l'idrogeno gassoso viene fatto reagire con gli oli) per rendere i grassi vegetali semisolidi, ottenendo una consistenza desiderabile per prodotti come margarine, snack e prodotti da forno. Durante questo processo, i doppi legami in conformazione cis possono essere convertiti in doppi legami in conformazione trans.

Studi recenti hanno dimostrato che un aumento dei grassi trans nella dieta può portare a livelli più alti di colesterolo LDL ("cattivo"), che a sua volta favorisce la deposizione di placche nelle arterie e aumenta il rischio di malattie cardiache. Per questo motivo, molti Paesi hanno limitato l'uso di grassi trans e ne richiedono l'indicazione sulle etichette alimentari.

Acidi grassi omega

Gli acidi grassi essenziali sono lipidi che il corpo umano non è in grado di sintetizzare e che devono quindi essere assunti con la dieta. Gli acidi grassi Omega-3 e Omega-6 appartengono a questa categoria.

Vengono definiti "Omega-3" perché il primo doppio legame, partendo dall'estremità terminale (carbonio omega, ω), si trova tra il terzo e il quarto atomo di carbonio. Gli acidi grassi omega-3 (come ALA, EPA e DHA) sono polinsaturi e si trovano in abbondanza in pesci come salmone, trota e tonno. La ricerca indica che gli omega-3:

Riducono il rischio di infarto.
Abbassano i trigliceridi nel sangue e la pressione sanguigna.
Prevengono la trombosi inibendo la coagulazione del sangue.
Riducono l'infiammazione.

Nonostante la cattiva reputazione, i grassi svolgono funzioni essenziali: sono una riserva energetica, forniscono isolamento e sono necessari per l'assorbimento delle vitamine liposolubili. È quindi importante consumare grassi "sani" in quantità moderate.

Cere

Le cere sono lipidi estremamente idrofobici. Ricoprono le piume di alcuni uccelli acquatici e la superficie delle foglie di molte piante, impedendo all'acqua di aderire. Chimicamente, le cere sono esteri formati da acidi grassi a catena lunga legati ad alcoli a catena lunga.

Fosfolipidi

I fosfolipidi sono i componenti principali della membrana plasmatica. Similmente ai trigliceridi, sono composti da acidi grassi legati a uno scheletro di glicerolo. A differenza dei trigliceridi, però, hanno solo due acidi grassi; il terzo atomo di carbonio del glicerolo è occupato da un gruppo fosfato modificato.

Un fosfolipide è una molecola anfipatica, cioè possiede una doppia natura:

Una testa idrofila (contenente il gruppo fosfato), che interagisce con l'acqua.
Due code idrofobiche (le catene degli acidi grassi), che respingono l'acqua.

Questa natura anfipatica è fondamentale per la struttura delle membrane cellulari. Quando sono in acqua, i fosfolipidi si dispongono spontaneamente in un doppio strato, con le code idrofobiche rivolte verso l'interno, al riparo dall'acqua, e le teste idrofile rivolte verso l'ambiente acquoso (esterno e interno alla cellula). Questa struttura forma la matrice di tutte le membrane biologiche. Se dispersi in acqua, possono anche formare piccole sfere chiamate micelle.

Steroidi

A differenza degli altri lipidi, gli steroidi hanno una caratteristica struttura a quattro anelli di carbonio fusi tra loro. Anche se non assomigliano strutturalmente ai grassi, sono classificati come lipidi perché sono idrofobici e insolubili in acqua. Molti steroidi, come il colesterolo, hanno anche una corta catena laterale e un gruppo funzionale -OH (in tal caso sono detti steroli).

Il colesterolo è lo steroide più comune nel corpo umano. Viene sintetizzato principalmente dal fegato ed è essenziale per diverse funzioni:

È il precursore di molti ormoni steroidei, come il testosterone e l'estradiolo.
È il precursore della vitamina D.
È il precursore dei sali biliari, che aiutano a emulsionare e assorbire i grassi.
È un componente cruciale delle membrane cellulari animali, dove aiuta a modularne la fluidità.

Sebbene spesso associato a problemi di salute, il colesterolo è fondamentale per il corretto funzionamento dell'organismo.

Proteine

Le proteine sono una delle molecole organiche più abbondanti nei sistemi viventi e hanno la gamma di funzioni più diversificata di tutte le macromolecole. Ogni cellula in un sistema vivente può contenere migliaia di proteine, ciascuna con una funzione unica. Le loro strutture, come le loro funzioni, variano notevolmente. Sono tutte, tuttavia, polimeri di amminoacidi disposti in una sequenza lineare. In genere non hanno funzioni energetiche (se l'organismo ha a disposizione carboidrati e lipidi).

Le proteine svolgono varie funzioni:

Funzione di sostegno e protezione meccanico, ad esempio le proteine filamentose all'interno della cellula, o la cheratina che forma pelle e capelli.
Funzione di protezione, data dagli anticorpi contro sostanze estranee per la protezione della cellula.
Funzione di trasporto, eseguita da recettori e trasportatori di membrana, oppure come l’emoglobina.
Funzione catalitica, fornita dagli enzimi, i quali aumentano la velocità delle reazioni metaboliche, consentendo il loro svolgimento a temperatura ambiente.
Funzione di movimento, che si verifica grazie ad apposite proteine, dette contrattili, le quali sono alla base della motilità cellulare, tissutale, di organo e organismo.

Tipo	Esempi	Funzioni
Enzimi digestivi	Amilasi, lipasi, pepsina, tripsina	Aiutano nel cibo catabolizzando i nutrienti in unità monomeriche
Trasporto	Emoglobina, albumina	Trasportano sostanze nel sangue o nella linfa in tutto il corpo
Strutturale	Actina, tubulina, cheratina	Costruire diverse strutture, come il citoscheletro
Ormoni	Insulina, tiroxina	Coordinare l'attività dei diversi sistemi corporei
Difesa	Immunoglobuline	Proteggere il corpo da agenti patogeni estranei
Contrattile	Actina, miosina	Effetto contrazione muscolare
Riserva	Proteine di riserva dei legumi, albume d'uovo (albumina)	Fornire nutrimento nello sviluppo precoce dell'embrione e della piantina

Lisozima, un enzima di difesa presente nella saliva (uccide i batteri).
L'emoglobina è una proteina che trasporta l'ossigeno nel sangue.
La cheratina forma la struttura di pelle, peli, piume, penne, corna.
L'anticorpo difende da sostanze estranee.
Il "groviglio" di amminoacidi che formano l'anticorpo.
L'albume è formato soprattutto dalla proteina albumina e ha funzione di riserva per l'eventuale embrione (pulcino).
La catalasi è un enzima (catalizzatore) che (come tutti gli enzimi) favorisce una particolare reazione chimica.
Una sequenza di actina permette il movimento dei muscoli.

Le proteine hanno forme e pesi molecolari diversi. Alcune proteine hanno forma globulare, mentre altre sono di natura fibrosa. Ad esempio, l'emoglobina è una proteina globulare, ma il collagene, presente nella nostra pelle, è una proteina fibrosa. La forma della proteina è fondamentale per la sua funzione e molti tipi diversi di legami chimici mantengono questa forma. Cambiamenti di temperatura, pH ed esposizione a sostanze chimiche possono portare a cambiamenti permanenti nella forma della proteina, con conseguente perdita di funzione o denaturazione. Diverse disposizioni degli stessi 20 tipi di amminoacidi comprendono tutte le proteine. Due nuovi amminoacidi rari sono stati scoperti di recente (selenocisteina e pirrolisina) e altre nuove scoperte potrebbero essere aggiunte all'elenco.

Amminoacidi

Gli amminoacidi sono i monomeri che compongono le proteine. Ogni amminoacido ha la stessa struttura fondamentale, che consiste in un atomo di carbonio centrale, o carbonio alfa (α), legato a un gruppo amminico ( ${\ce {NH2}}$ ), un gruppo carbossilico ( ${\ce {COOH}}$ ) e a un atomo di idrogeno. Ogni amminoacido ha anche un altro atomo o gruppo di atomi legato all'atomo centrale noto come gruppo R.

Si usa il nome "amminoacido" perché questi acidi contengono sia il gruppo amminico che il gruppo carbossilico-acido nella loro struttura di base. Come abbiamo detto, ci sono 20 amminoacidi comuni presenti nelle proteine. Nove di questi sono amminoacidi essenziali negli esseri umani perché il corpo umano non può produrli e li otteniamo dalla nostra dieta. Per ogni amminoacido, il gruppo R (o catena laterale) è diverso.

La natura chimica della catena laterale determina la natura dell'amminoacido (ovvero, se è acido, basico, polare o apolare). Ad esempio, l'amminoacido glicina ha un atomo di idrogeno come gruppo R. Amminoacidi come valina, metionina e alanina sono di natura apolare o idrofobica, mentre amminoacidi come serina, treonina e cisteina sono polari e hanno catene laterali idrofile. Le catene laterali di lisina e arginina sono caricate positivamente e quindi questi amminoacidi sono anche amminoacidi basici. La prolina ha un gruppo R che è legato al gruppo amminico, formando una struttura ad anello. La prolina è un'eccezione alla struttura standard dell'amminoacido poiché il suo gruppo amminico non è separato dalla catena laterale.

Una singola lettera maiuscola o un'abbreviazione di tre lettere rappresentano gli amminoacidi. Ad esempio, la lettera V o il simbolo di tre lettere val rappresentano la valina. Proprio come alcuni acidi grassi sono essenziali per una dieta, anche alcuni amminoacidi sono necessari. Questi amminoacidi essenziali negli esseri umani includono isoleucina, leucina e cisteina. Gli amminoacidi essenziali si riferiscono a quelli necessari per costruire proteine nel corpo, ma non a quelli che il corpo produce. Quali amminoacidi siano essenziali varia da organismo a organismo.

La sequenza e il numero di amminoacidi determinano in ultima analisi la forma, la dimensione e la funzione della proteina. Un legame covalente, o legame peptidico, si lega a ciascun amminoacido, che si forma tramite una reazione di disidratazione. Il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico dell'amminoacido in arrivo si combinano, rilasciando una molecola d'acqua. Il legame risultante è il legame peptidico.

I prodotti che tali legami formano sono peptidi. Man mano che più amminoacidi si uniscono a questa catena in crescita, la catena risultante è un polipeptide. Ogni polipeptide ha un gruppo amminico libero a un'estremità. Questa estremità è chiamata terminale N, o terminale amminico, e l'altra estremità ha un gruppo carbossilico libero, chiamato anche terminale C o carbossilico. Mentre i termini polipeptide e proteina sono talvolta usati in modo intercambiabile, un polipeptide è tecnicamente un polimero di amminoacidi, mentre il termine proteina è usato per un polipeptide o polipeptidi che si sono combinati insieme, spesso hanno gruppi prostetici non peptidici legati, hanno una forma distinta e hanno una funzione unica. Dopo la sintesi proteica (traduzione), la maggior parte delle proteine viene modificata. Queste sono note come modifiche post-traduzionali. Possono subire scissione, fosforilazione o possono richiedere l'aggiunta di altri gruppi chimici. Solo dopo queste modifiche la proteina è completamente funzionale.

Il significato evolutivo del citocromo c

Il citocromo c è un componente importante della catena di trasporto degli elettroni, una parte della respirazione cellulare, e si trova normalmente nell'organello cellulare, il mitocondrio. Questa proteina ha un gruppo prostetico eme, e lo ione centrale dell'eme si riduce e si ossida alternativamente durante il trasferimento degli elettroni. Poiché il ruolo di questa proteina essenziale nella produzione di energia cellulare è cruciale, è cambiata molto poco nel corso di milioni di anni. Il sequenziamento delle proteine ha dimostrato che esiste una notevole quantità di omologia di sequenza di amminoacidi del citocromo c tra specie diverse. In altre parole, possiamo valutare la parentela evolutiva misurando le somiglianze o le differenze tra le sequenze di DNA o proteine di varie specie.

Gli scienziati hanno determinato che il citocromo c umano contiene 104 amminoacidi. Per ogni molecola di citocromo c di organismi diversi che gli scienziati hanno sequenziato fino ad oggi, 37 di questi amminoacidi appaiono nella stessa posizione in tutti i campioni di citocromo c. Ciò indica che potrebbe esserci stato un antenato comune. Confrontando le sequenze proteiche umane e di scimpanzé, gli scienziati non hanno trovato una differenza di sequenza. Quando i ricercatori hanno confrontato le sequenze umane e di Macaco rhesus, l'unica differenza era in un amminoacido. In un altro confronto, il sequenziamento da umano a lievito mostra una differenza nella 44^a posizione.

Struttura proteica

Come abbiamo discusso in precedenza, la forma di una proteina è fondamentale per la sua funzione. Ad esempio, un enzima può legarsi a un substrato specifico in un sito attivo. Se questo sito attivo viene alterato a causa di cambiamenti locali o cambiamenti nella struttura proteica complessiva, l'enzima potrebbe non essere in grado di legarsi al substrato. Per capire come la proteina ottiene la sua forma o conformazione finale, dobbiamo comprendere i quattro livelli della struttura proteica: primaria, secondaria, terziaria e quaternaria.

Struttura primaria

La sequenza unica degli amminoacidi in una catena polipeptidica è la sua struttura primaria. Ad esempio, l'ormone pancreatico insulina ha due catene polipeptidiche, A e B, e sono collegate tra loro da legami disolfuro. L'amminoacido N terminale della catena A è la glicina; mentre l'amminoacido C terminale è l'asparagina. Le sequenze di amminoacidi nelle catene A e B sono uniche per l'insulina.

Il gene che codifica la proteina determina in ultima analisi la sequenza unica per ogni proteina. Un cambiamento nella sequenza nucleotidica della regione codificante del gene può portare all'aggiunta di un diverso amminoacido alla catena polipeptidica in crescita, causando un cambiamento nella struttura e nella funzione della proteina. Nell'anemia falciforme, la catena β dell'emoglobina ha una singola sostituzione di amminoacido, causando un cambiamento nella struttura e nella funzione della proteina. Nello specifico, la valina nella catena β sostituisce l'amminoacido glutammico. Ciò che è più notevole da considerare è che una molecola di emoglobina è composta da due catene alfa e due beta che sono ciascuna composta da circa 150 amminoacidi. La molecola, quindi, ha circa 600 amminoacidi. La differenza strutturale tra una molecola di emoglobina normale e una molecola di anemia falciforme, che riduce drasticamente l'aspettativa di vita, è un singolo amminoacido dei 600. Ciò che è ancora più notevole è che tre nucleotidi codificano ciascuno quei 600 amminoacidi e un singolo cambiamento di base (mutazione puntiforme), 1 su 1800 basi, causa la mutazione.

A causa di questo cambiamento di un amminoacido nella catena, le molecole di emoglobina formano lunghe fibre che distorcono i globuli rossi biconcavi, o a forma di disco, e fanno sì che assumano una forma a mezzaluna o "a falce", che ostruisce i vasi sanguigni. Ciò può portare a una miriade di gravi problemi di salute come mancanza di respiro, vertigini, mal di testa e dolori addominali per coloro che sono affetti da questa malattia. William Warrick Cardozo ha dimostrato che l'anemia falciforme è una malattia ereditaria, il che significa che la differenza nella regione di codifica del gene specifico viene trasmessa dai genitori ai figli.

Esempio di struttura primaria della proteina C-FLIP
Catena A	0-KEQRLKEQLGAQQEPVKKSIQESEAFLPQSIPEERYKMKSKPLGICLIIDCIGNETELLRDTFTSLGYEV 70-QKFLHLSMHGISQILGQFACMPEHRDYDSFVCVLVSRGGSQSVYGVDQTHSGLPLHHIRRMFMGDSCPYL 140-AGKPKMFFIQNYVVSEGQLENSSLLEVDGPAMKNVEFKAQKRGLCTVHREADFFWSLCTADMSLLEQSHS 210-SPSLYLQCLSQKLRQERKRPLLDHIELDHYELNGYMYDWNSRVSAKEKYYVWLQHTLRKKLILSYT
Catena B	0-SESQTLDKVYQMKSKPRGYCLIINNHNFAKAREKVPKLHSIRDRNGTHLDAGALTTTFEELHFEIKPHDD 70-CTVEQIYEILKIYQLMDHSNMDCFICCILSHGDKGIIYGTDGQEAPIYELTSQFTGLKCPSLAGKPKVFF 140-IQACQGDNYQKGIPVETASEEQPYLEMALSSPQTRYIPDEADFLLGMATVNNCVSYRNPAEGTWYIQSLC 210-QSLRERCPRGDDILTILTEVNYEVSNKDDKKNMGKQMPQPTFTLRKKLVFPSDVEHHHHHH
Catena C	0-AIETX

Struttura secondaria

Il ripiegamento locale del polipeptide in alcune regioni dà origine alla struttura secondaria della proteina. Le più comuni sono le strutture α-elica e β-foglio pieghettato. Entrambe le strutture sono tenute in forma da legami a idrogeno. I legami a idrogeno si formano tra l'atomo di ossigeno nel gruppo carbonilico in un amminoacido e un altro amminoacido che si trova quattro amminoacidi più avanti lungo la catena.

Ogni giro elicoidale in un'alfa elica ha 3,6 residui di amminoacidi. I gruppi R del polipeptide (i gruppi varianti) sporgono dalla catena α-elica. Nel foglietto β-pieghettato, i legami idrogeno tra gli atomi sullo scheletro della catena polipeptidica formano le "pieghe". I gruppi R sono attaccati ai carboni e si estendono sopra e sotto le pieghe della piega. I segmenti pieghettati si allineano parallelamente o antiparalleli tra loro e si formano legami idrogeno tra l'atomo di idrogeno parzialmente positivo nel gruppo amminico e l'atomo di ossigeno parzialmente negativo nel gruppo carbonilico dello scheletro peptidico. Le strutture α-elica e β-pieghettato sono presenti nella maggior parte delle proteine globulari e fibrose e svolgono un importante ruolo strutturale.

Struttura terziaria

La conformazione tridimensionale complessiva di un singolo polipeptide è la sua struttura terziaria. Questa struttura complessa è determinata principalmente dalle interazioni tra i gruppi R degli amminoacidi:

Interazioni idrofobiche: i gruppi R non polari tendono a raggrupparsi all'interno della proteina, lontano dall'acqua.
Legami ionici: tra gruppi R con carica opposta.
Legami a idrogeno: tra gruppi R polari.
Ponti disolfuro: legami covalenti forti che si formano tra due amminoacidi di cisteina.

Tutte queste interazioni, deboli e forti, determinano la forma tridimensionale finale della proteina. Quando una proteina perde la sua forma tridimensionale, potrebbe non essere più funzionale.

Struttura quaternaria

In natura, alcune proteine si formano da diversi polipeptidi, o subunità, e l'interazione di queste subunità forma la struttura quaternaria. Le interazioni deboli tra le subunità aiutano a stabilizzare la struttura complessiva. Ad esempio, l'insulina (una proteina globulare) ha una combinazione di legami idrogeno e disolfuro che la fanno aggregare principalmente in una forma sferica. L'insulina inizia come un singolo polipeptide e perde alcune sequenze interne in presenza di modificazioni post-traduzionali dopo aver formato i legami disolfuro che tengono insieme le catene rimanenti. La seta (una proteina fibrosa), tuttavia, ha una struttura a foglio β-pieghettato che è il risultato del legame idrogeno tra diverse catene.

Denaturazione e ripiegamento delle proteine

Ogni proteina ha la sua sequenza e forma uniche che le interazioni chimiche tengono insieme. Se la proteina è soggetta a cambiamenti di temperatura, pH o esposizione a sostanze chimiche, la struttura proteica può cambiare, perdendo la sua forma senza perdere la sua sequenza primaria in quella che gli scienziati chiamano denaturazione. La denaturazione è spesso reversibile perché la struttura primaria del polipeptide è conservata nel processo se l'agente denaturante viene rimosso, consentendo alla proteina di riprendere la sua funzione. A volte la denaturazione è irreversibile, portando alla perdita di funzione. Un esempio di denaturazione proteica irreversibile è la frittura di un uovo. La proteina albumina nell'albume liquido si denatura quando viene messa in una padella calda. Non tutte le proteine si denaturano ad alte temperature. Ad esempio, i batteri che sopravvivono nelle sorgenti termali hanno proteine che funzionano a temperature prossime all'ebollizione. Anche lo stomaco è molto acido, ha un pH basso e denatura le proteine come parte del processo di digestione; tuttavia, gli enzimi digestivi dello stomaco mantengono la loro attività in queste condizioni.

Il ripiegamento delle proteine è fondamentale per la sua funzione. In origine, gli scienziati pensavano che le proteine stesse fossero responsabili del processo di ripiegamento. Solo di recente i ricercatori hanno scoperto che spesso ricevono assistenza nel processo di ripiegamento da aiutanti proteici, o chaperoni (o chaperonine) che si associano alla proteina bersaglio durante il processo di ripiegamento. Agiscono impedendo l'aggregazione dei polipeptidi che compongono la struttura proteica completa e si dissociano dalla proteina una volta che la proteina bersaglio è ripiegata.

Struttura primaria di una proteina.
I 4 livelli strutturali delle proteine.
Diagramma schematico del legame idrogeno antiparallelo del foglietto beta.
Diagramma schematico del legame idrogeno parallelo del foglietto beta.
Le strutture a foglietto beta vengono schematizzate come fasce con la punta a freccia.
Le strutture ad alfa elica vengono schematizzate come dei "riccioli".
Legami presenti nella struttura terziaria.
La proteina C-FLIP, un esempio di proteina quaternaria.

Gli acidi nucleici

Gli acidi nucleici sono le macromolecole più importanti per la continuità della vita. Portano il progetto genetico della cellula e le istruzioni per il suo funzionamento.

DNA e RNA

I due principali tipi di acidi nucleici sono l'acido desossiribonucleico (DNA) e l'acido ribonucleico (RNA). Il DNA è il materiale genetico di tutti gli organismi viventi, dai batteri unicellulari ai mammiferi multicellulari. Si trova nel nucleo degli eucarioti e negli organelli, nei cloroplasti e nei mitocondri. Nei procarioti, il DNA non è racchiuso in un involucro membranoso.

L'intero contenuto genetico della cellula è il suo genoma, e lo studio dei genomi è la genomica. Nelle cellule eucariotiche, ma non nei procarioti, il DNA forma un complesso con le proteine istoniche per formare la cromatina, la sostanza dei cromosomi eucariotici. Un cromosoma può contenere decine di migliaia di geni. Molti geni contengono le informazioni per creare prodotti proteici. Altri geni codificano per prodotti di RNA. Il DNA controlla tutte le attività cellulari attivando o disattivando i geni.

L'altro tipo di acido nucleico, l'RNA, è principalmente coinvolto nella sintesi proteica. Le molecole di DNA non lasciano mai il nucleo, ma utilizzano un intermediario per comunicare con il resto della cellula. Questo intermediario è l'RNA messaggero (mRNA). Altri tipi di RNA, come rRNA, tRNA e microRNA, sono coinvolti nella sintesi proteica e nella sua regolazione.

Il DNA e l'RNA sono composti da monomeri che gli scienziati chiamano nucleotidi. I nucleotidi si combinano tra loro per formare un polinucleotide, DNA o RNA. Ogni nucleotide è composto da tre componenti:

una base azotata
uno zucchero pentoso (a cinque atomi di carbonio)
un gruppo fosfato

Ogni base azotata in un nucleotide è legata a una molecola di zucchero, che è legata a uno o più gruppi fosfato.

Le basi azotate, componenti importanti dei nucleotidi, sono molecole organiche e sono così chiamate perché contengono carbonio e azoto. Sono basi perché contengono un gruppo amminico che ha il potenziale di legare un idrogeno in più, e quindi diminuire la concentrazione di ioni idrogeno nel suo ambiente, rendendolo più basico. Ogni nucleotide nel DNA contiene una delle quattro possibili basi azotate: adenina (A), guanina (G), citosina (C) e timina (T).

Gli scienziati classificano l'adenina e la guanina come purine. La struttura primaria della purina è costituita da due anelli carbonio-azoto. Gli scienziati classificano la citosina, la timina e l'uracile come pirimidine che hanno un singolo anello carbonio-azoto come struttura primaria. Ognuno di questi anelli base carbonio-azoto ha diversi gruppi funzionali ad esso collegati. In abbreviazione di biologia molecolare, conosciamo le basi azotate tramite i loro simboli A, T, G, C e U. Il DNA contiene A, T, G e C; mentre l'RNA contiene A, U, G e C.

Lo zucchero pentoso nel DNA è il desossiribosio, e nell'RNA, lo zucchero è il ribosio. La differenza tra gli zuccheri è la presenza del gruppo idrossile sul secondo carbonio del ribosio e dell'idrogeno sul secondo carbonio del desossiribosio. Gli atomi di carbonio della molecola di zucchero sono numerati come 1′, 2′, 3′, 4′ e 5′ (1′ si legge come "un primo"). Il residuo di fosfato si lega al gruppo idrossile del carbonio 5′ di uno zucchero e al gruppo idrossile del carbonio 3′ dello zucchero del nucleotide successivo, che forma un legame fosfodiesterico 5′–3′. Una semplice reazione di disidratazione come gli altri legami che collegano i monomeri nelle macromolecole non forma il legame fosfodiesterico. La sua formazione comporta la rimozione di due gruppi fosfato. Un polinucleotide può avere migliaia di tali legami fosfodiesterici.

Struttura a doppia elica del DNA

Il DNA ha una struttura a doppia elica. Lo zucchero e il fosfato si trovano all'esterno dell'elica, formando la spina dorsale del DNA. Le basi azotate sono impilate all'interno, come una coppia di gradini di una scala. I legami idrogeno legano le coppie tra loro. Ogni coppia di basi nella doppia elica è separata dalla coppia di basi successiva di 0,34 nm. I due filamenti dell'elica corrono in direzioni opposte, il che significa che l'estremità di carbonio 5' di un filamento sarà rivolta verso l'estremità di carbonio 3' del suo filamento corrispondente. (Gli scienziati chiamano questo un orientamento antiparallelo ed è importante per la replicazione del DNA e in molte interazioni degli acidi nucleici.)

Sono consentiti solo alcuni tipi di appaiamento di basi. Ad esempio, una certa purina può appaiarsi solo con una certa pirimidina. Ciò significa che A può appaiarsi con T e G può appaiarsi con C. Questa è la regola della complementarietà delle basi. In altre parole, i filamenti di DNA sono complementari tra loro. Se la sequenza di un filamento è AATTGGCC, il filamento complementare avrebbe la sequenza TTAACCGG. Durante la replicazione del DNA, ogni filamento copia se stesso, con conseguente doppia elica del DNA figlio contenente un filamento di DNA parentale e un filamento appena sintetizzato.

Struttura del DNA
Schema del DNA
Lo scheletro fosfatico (indicato dalle linee curve) è all'esterno e le basi sono all'interno. Ogni base di un filamento interagisce tramite legame idrogeno con una base del filamento opposto.
DNA, i legami a idrogeno tra i due filamenti

RNA

L'acido ribonucleico, o RNA, è principalmente coinvolto nel processo di sintesi proteica sotto la direzione del DNA. L'RNA è solitamente a singolo filamento ed è composto da ribonucleotidi che sono collegati da legami fosfodiesterici. Un ribonucleotide nella catena di RNA contiene ribosio (lo zucchero pentoso), una delle quattro basi azotate (A, U, G e C) e il gruppo fosfato.

Esistono quattro tipi principali di RNA:

RNA messaggero (mRNA): trasporta il messaggio dal DNA, che controlla tutte le attività cellulari in una cellula. Se una cellula richiede la sintesi di una certa proteina, il gene per questo prodotto si "accende" e l'RNA messaggero si sintetizza nel nucleo. La sequenza di basi dell'RNA è complementare alla sequenza codificante del DNA da cui è stata copiata. Tuttavia, nell'RNA, la base T è assente e al suo posto è presente U. Se il filamento di DNA ha una sequenza AATTGCGC, la sequenza dell'RNA complementare è UUAACGCG. Nel citoplasma, l'mRNA interagisce con i ribosomi e altri macchinari cellulari per la sintesi proteica.
RNA ribosomiale (rRNA): è un costituente principale dei ribosomi su cui si lega l'mRNA. L'rRNA assicura il corretto allineamento dell'mRNA e dei ribosomi. L'rRNA del ribosoma ha anche un'attività enzimatica (peptidil transferasi) e catalizza la formazione del legame peptidico tra due amminoacidi allineati.
RNA di trasferimento (tRNA): è uno dei più piccoli dei quattro tipi di RNA, solitamente lungo 70-90 nucleotidi. Trasporta l'amminoacido corretto al sito di sintesi proteica. È l'appaiamento di basi tra tRNA e mRNA che consente all'amminoacido corretto di inserirsi nella catena polipeptidica.
microRNA (miRNA): sono le molecole di RNA più piccole e il loro ruolo comporta la regolazione dell'espressione genica interferendo con l'espressione di determinati messaggi di mRNA.

L'mRNA viene letto in serie di tre basi note come codoni. Ogni codone codifica per un singolo amminoacido. In questo modo, l'mRNA viene letto e viene prodotto il prodotto proteico.

Struttura generica del RNA
Struttura di un generico ribonucleotide
L'RNA ha un ruolo importante nella formazione delle proteine (sintesi proteica)
L'RNA messaggero
L'RNA ribosomiale forma, assieme a proteine, la struttura dei ribosomi
Subunità grande del ribosoma di un archeobatterio. In blu le proteine, in giallo e rosa i due RNA
Subunità piccola del ribosoma dell'eubatterio Thermus thermophilus. In blu le proteine, in rosa l'RNA
Confronto di rRNA di vari organismi
L'RNA di trasporto trasporta amminoacidi ai ribosomi
Struttura un po' più dettagliata del tRNA
Il micro-RNA ha una funzione di regolazione

Caratteristiche del DNA e dell'RNA
	Il DNA	RNA
Funzione	Trasporta informazioni genetiche	Coinvolto nella sintesi proteica
Posizione	Rimane nel nucleo	Lascia il nucleo
Struttura	Doppia elica	Solitamente a filamento singolo
Zucchero	Deossiribosio	Ribosio
Pirimidine	Citosina, timina	Citosina, uracile
Purine	Adenina, guanina	Adenina, guanina

Sebbene l'RNA sia a filamento singolo, la maggior parte dei tipi di RNA mostra un esteso appaiamento di basi intramolecolari tra sequenze complementari, creando una struttura tridimensionale prevedibile, essenziale per la loro funzione.

Il flusso di informazioni in un organismo avviene dal DNA all'RNA alle proteine. Il DNA detta la struttura dell'mRNA in un processo che gli scienziati chiamano trascrizione, e l'RNA detta la struttura della proteina in un processo che gli scienziati chiamano traduzione. Questo è il dogma centrale della vita, che vale per tutti gli organismi; tuttavia, si verificano eccezioni alla regola in relazione alle infezioni virali.

L'ATP

Un altro tipo di acido nucleico presente nella cellula è l'ATP.

L'adenosina trifosfato (ATP) è una sostanza chimica. Tutti gli esseri viventi producono ATP per immagazzinare energia e trasportarla alle cellule che ne hanno bisogno. Le cellule ricavano tutta la loro energia dall'ATP. Rompono le molecole di ATP, staccando i gruppi fosfati, per utilizzare l'energia immagazzinata. Più duramente lavora una cellula, più ATP ha bisogno. La molecola di ATP è molto versatile: viene utilizzata per molte reazioni chimiche nel corpo. L'energia è immagazzinata nei suoi legami chimici. L'energia immagazzinata può essere utilizzata in seguito. Quando l'ATP rompe un legame con un gruppo fosfato e diventa ADP, l'energia viene rilasciata. Questa è una reazione esotermica. Lo scambio di ATP-fosfato è un ciclo quasi infinito, che si interrompe solo quando la cellula muore.

L'ATP è la principale fonte di energia per la maggior parte delle funzioni cellulari. Ciò include la sintesi di macromolecole. È utilizzato nel DNA e nell'RNA. L'ATP aiuta anche le macromolecole ad attraversare le membrane cellulari. Un adulto umano medio ne produce circa 50 chilogrammi al giorno.

Il ciclo di scarica e ricarica dell'ATP

Attività

Laboratorioː fare il sapone

Laboratorioː fare il sapone schiumoso

Laboratorioː Estrazione del DNA